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Study on the Cellular Regulation and Function of Lysine Malonylation, Glutarylation and Crotonylation - Xiucong Bao

Study on the Cellular Regulation and Function of Lysine Malonylation, Glutarylation and Crotonylation (eBook)

(Autor)

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2020 | 1st ed. 2020
XVIII, 163 Seiten
Springer Singapore (Verlag)
978-981-15-2509-4 (ISBN)
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This book presents pioneering findings on the characterization of cellular regulation and function for three recently identified protein posttranslational modifications (PTMs): lysine malonylation (Kmal), glutarylation (Kglu) and crotonylation (Kcr). It addresses three main topics: (i) Detecting Kmal substrates using a chemical reporter, which provides important information regarding the complex cellular networks modulated by Kmal; (ii) Identifying Kglu as a new histone PTM and assessing the direct impact of histone Kglu on chromatin structure and dynamics; and (iii) Revealing Sirt3's value as a regulating enzyme for histone Kcr dynamics and gene transcription, which opens new avenues for examining the physiological significance of histone Kcr. Taken together, these studies provide information critical to understanding how these protein PTMs are associated with various human diseases, and to identifying therapeutic targets for the dysregulation of these novel protein markers in various human diseases.


This book presents pioneering findings on the characterization of cellular regulation and function for three recently identified protein posttranslational modifications (PTMs): lysine malonylation (Kmal), glutarylation (Kglu) and crotonylation (Kcr). It addresses three main topics: (i) Detecting Kmal substrates using a chemical reporter, which provides important information regarding the complex cellular networks modulated by Kmal; (ii) Identifying Kglu as a new histone PTM and assessing the direct impact of histone Kglu on chromatin structure and dynamics; and (iii) Revealing Sirt3's value as a regulating enzyme for histone Kcr dynamics and gene transcription, which opens new avenues for examining the physiological significance of histone Kcr. Taken together, these studies provide information critical to understanding how these protein PTMs are associated with various human diseases, and to identifying therapeutic targets for the dysregulation of these novel protein markers in varioushuman diseases.
Erscheint lt. Verlag 20.3.2020
Reihe/Serie Springer Theses
Springer Theses
Zusatzinfo XVIII, 163 p. 132 illus., 96 illus. in color.
Sprache englisch
Themenwelt Studium 2. Studienabschnitt (Klinik) Humangenetik
Naturwissenschaften Biologie Biochemie
Naturwissenschaften Biologie Zellbiologie
Naturwissenschaften Chemie Organische Chemie
Schlagworte Cell Cycle Analysis • Chemical proteomics approach • Chemical Reporter • Chromatin Structure • epigenetics • gene expression • Histone Posttranslational Modifications • Immunoblotting analysis • metabolic labeling • protein-protein interaction • Protein Structure • Proteomics
ISBN-10 981-15-2509-9 / 9811525099
ISBN-13 978-981-15-2509-4 / 9789811525094
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Größe: 11,5 MB

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