Mutationsanalysen und funktionelle Untersuchungen zur Rolle spezifizierender Proteine bei der Bildung von Allylthiocyanat, 3,4-Epithiobutannitril und But-3-ennitril nach Myrosinase-katalysierter Hydrolyse von Allylglucosinolat
Seiten
2020
Cuvillier Verlag
978-3-7369-7288-9 (ISBN)
Cuvillier Verlag
978-3-7369-7288-9 (ISBN)
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Das Glucosinolat-Myrosinase-System ist ein Verteidigungsmechanismus von Brassicales. Bei Gewebeverletzung, die durch einen Insektenangriff hervorgerufen werden kann, hydrolysieren die Myrosinasen die thioglykosidische Bindung der Glucosinolate, sodass toxische Isothiocyanate entstehen, die auch als Senföle bezeichnet werden. Spezifizierende Proteine erweitern das Produktspektrum der Glucosinolat-Myrosinase-Reaktion in Richtung alternativer Produkte. Mit dem Thiocyanat-formenden Protein aus Thlaspi arvense (TaTFP) entstehen bei der Myrosinase-katalysierten Hydrolyse von Allylglucosinolat die alternativen Hydrolyseprodukte Allylthiocyanat und 3,4-Epithiobutannitril auf Kosten von Allylisothiocyanat. Im Rahmen dieser Arbeit wurden vornehmlich Mutationsanalysen am TaTFP durchgeführt, mit dem Ziel Positionen zu identifizieren, welche die Produktbildung im aktiven Zentrum dieses spezifizierenden Proteins beeinflussen.
| Erscheinungsdatum | 03.11.2020 |
|---|---|
| Verlagsort | Göttingen |
| Sprache | deutsch |
| Maße | 148 x 210 mm |
| Themenwelt | Medizin / Pharmazie ► Pharmazie |
| Naturwissenschaften ► Biologie ► Biochemie | |
| Schlagworte | 3,4-epithiobutane nitrile • 3,4-Epithiobutannitril • Activity • Aktivität • Allylglucosinolat • allylglucosinolate • Allylisothiocyanat • allylisothiocyanate • Allylthiocyanat • allylthiocyanate • Amino acid • Amino Acid Sequence • Aminosäure • Aminosäuresequenz • Arabidopsis thaliana • Brassicales • Brassicales aktives Zentrum • But-3-ennitril • but-3-en nitrile • characterization • Charakterisierung • cofactor • Cofaktor • crystal structure • Deletion • demineralised • demineralisiert • einfaches Nitril • Eisen • Epithionitril • epithionitrile • Epithionitril-spezifizierendes Protein • epithiospecifier protein • Escherichia coli • Glucosinolat • Glucosinolate • heterologe Expression • heterologous expression • Hydrolyse • Hydrolysis • iron • Kristallstruktur • loop • Mechanismus • Mustard Oil • Mutagenese • Mutagenesis • Mutant • Mutante • Mutation • mutational analysis • mutationsanalyse • Myrosinase • nitrile-specifier protein • Nitril-spezifizierendes Protein • Pflanzengewebe • Plant Tissue • product formation • produktbildung • Schleife • Senföl • Senfölbombe • simple nitrile • site-directed mutagenesis • specifier proteins • spezifizierende Proteine • Substitution • TaTFP • thiocyanate-forming protein • Thiocyanat-formendes Protein • Thlaspi arvense • Transformation • wildtyp • wildtype • zielgerichtete Mutagenese |
| ISBN-10 | 3-7369-7288-1 / 3736972881 |
| ISBN-13 | 978-3-7369-7288-9 / 9783736972889 |
| Zustand | Neuware |
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