Ubiquitinierung von Proteinen

Andreas Kesseler (Autor)

Buch | Softcover

20 Seiten

2011 | 3. Aufl.
GRIN Verlag
978-3-640-73978-3 (ISBN)

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Studienarbeit aus dem Jahr 2010 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1,0, Rheinische Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn, Veranstaltung: Biochemie, Sprache: Deutsch, Abstract: Ubiquitin ist ein Polypeptid, welches aus 76 Aminosäuren besteht und sich in alleneukaryotischen Zellen befindet ("ubiquitär"). Es hat ein Molekulargewicht von 8,5 kd und dient als sogenannter "Todesmarker", um Proteine für den proteasomalen Abbau zu kennzeichnen. Das Ubiquitin der Hefe unterscheidet sich von dem des Menschen nur durch drei der 76 Aminosäuren, obwohl zwischen Hefe und Mensch ca. eine Milliarde Jahre Evolution liegen, was bedeutet, dass es eines der höchstkonserviertesten Proteine überhaupt ist. Es weist eine globuläre Tertiärstruktur auf; die vier c-terminalenAminogruppen ragen dabei heraus. Als funktionelle Aminosäuren dienen die beiden Lysine an den Stellen 48 und 63 sowie das Glycin an Stelle 76 der Aminosäurensequenz (1,12). Über letzteres wird das Ubiquitin aktiviert und auf das Substrat übertragen.

Erscheint lt. Verlag	1.1.2011
Sprache	deutsch
Maße	148 x 210 mm
Gewicht	58 g
Themenwelt	Naturwissenschaften ► Chemie ► Organische Chemie
ISBN-10	3-640-73978-7 / 3640739787
ISBN-13	978-3-640-73978-3 / 9783640739783
Zustand	Neuware