Blick ins Buch

Identifizierung und Charakterisierung von Assemblierungs-Grenzflächen ligandengesteuerter Ionenkanäle

Elisa Zimmer (Autor)

Buch

176 Seiten

2013 | 1., Aufl.
Shaker (Verlag)
978-3-8440-1660-4 (ISBN)

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In der vorliegenden Arbeit konnte durch die Kombination von gerichteter Mutagenese, Expression in Xenopus laevis-Oocyten und metabolischer [ 35 S]-Methioninsowie Cy5-Oberflächen-Markierung mit anschließender SDS- und BN-PAGE-Analyse bzw. elektrophysiologisch durch Zwei-Elektroden-Spannungsklemme (TEVC) gezeigt werden, dass innerhalb der 5HT3AR-Untereinheit vorwiegend aliphatische Aminosäuren für die Assemblierung verantwortlich sind. Vier Leucine bilden zwischen der dritten und vierten TMD einen „Leucin-Zipper“ bzw. ein „knobs-into-holes-Motiv“, bei dem vorwiegend Vander-Waals-Kräfte für die Assoziation der Helices innerhalb der Membranproteine verantwortlich sind.

Des Weiteren wurde im Rahmen dieser Arbeit das bakterielle Membranprotein GLIC aus dem Cyanobakterium Gloeobacter violaceus mit Hilfe eines heterologen Expressionssystems charakterisiert. Es ist in der Lage, als bakterielles Homolog der eukaryotischen Cys-loop-Rezeptoren in Xenopus laevis-Oocyten zu funktionellen Homopentameren zu assemblieren und kann in die Plasmamembran integriert werden.

Erscheint lt. Verlag	12.2.2013
Reihe/Serie	Berichte aus der Pharmazie
Sprache	deutsch
Maße	148 x 210 mm
Gewicht	261 g
Einbandart	Paperback
Themenwelt	Medizin / Pharmazie ► Pharmazie ► PTA / PKA
Schlagworte	5HT3AR-Ectodomäne • Assemblierungsdomänen • GLIC-Rezeptor • GluCl-Rezeptor • ligandengesteuerte Ionenkanäle • Rezeptorassemblierung
ISBN-10	3-8440-1660-0 / 3844016600
ISBN-13	978-3-8440-1660-4 / 9783844016604
Zustand	Neuware